Asparaginase

L'asparaginase est une enzyme hydrolase qui catalyse l'hydrolyse de l'acide aminé L-asparagine en acide L-aspartique et en ammoniaque. Elle est généralement dérivée de sources bactériennes telles que Escherichia coli et Erwinia chrysanthemi.

L'asparaginase fonctionne en épuisant la L-asparagine extracellulaire, un acide aminé vital que certaines cellules - en particulier les cellules cancéreuses - ne peuvent pas synthétiser en raison de faibles niveaux d'asparagine synthétase. En éliminant la L-asparagine, l'asparaginase affame ces cellules, ce qui entraîne une inhibition de la synthèse des protéines et la mort cellulaire.

• Réaction : L-asparagine + H₂O → acide L-aspartique + NH₃
• pH optimal : 8,0 (actif dans la plage de pH 7,0-8,6)
• Température optimale : 37°C (tend à perdre son activité au-dessus de 45°C)
• Inhibiteurs : Acide L-aspartique, acide L-glutamique, Cu²⁺, Hg²⁺, Zn²⁺.

• Utilisé pour étudier la dépendance aux acides aminés et les vulnérabilités métaboliques des cellules tumorales.
• Contribue aux études sur le métabolisme de l'azote et la spécificité enzyme-substrat.
• Induit l'apoptose des cellules leucémiques en les privant d'asparagine.
• Utilisé dans le cadre d'une polychimiothérapie (par exemple, avec la vincristine, la prednisone et le méthotrexate).

• Disponible sous forme de poudre lyophilisée blanche.
• Conserver à 2-8°C (forme sèche) ; garder congelé à -20°C pour une stabilité à long terme de l'enzyme.