Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Jiagen Biotechnologies
Enzymes

Lysozyme

CAS No:9001-63-2
EINECS No:232-620-4
EC No:3.2.1.17
Synonymes:Muramidase, N-acétylmuramide glycanhydrolase, lysozyme du blanc d'œuf, peptidoglycane N-acétylmuramoylhydrolase

Résumé du produit

Le lysozyme est une enzyme antibactérienne naturelle qui joue un rôle essentiel dans le système immunitaire inné. Il catalyse l'hydrolyse des liaisons β-1,4-glycosidiques dans la couche de peptidoglycane des parois cellulaires bactériennes, ce qui entraîne la lyse des cellules. Il est particulièrement efficace contre les bactéries Gram-positives.

Fonction et mécanisme d'action

Le lysozyme cible le composant polysaccharide des parois cellulaires bactériennes, en particulier les liaisons entre l'acide N-acétylmuramique (NAM) et la N-acétylglucosamine (NAG) dans le peptidoglycane. Le clivage enzymatique compromet l'intégrité structurelle de la paroi cellulaire, provoquant un déséquilibre osmotique et la mort de la cellule.

  • pH optimal : 6,0 - 7,0
  • Température d'activité : 20°C - 37°C

Applications

  • Utilisé en biologie moléculaire pour la lyse cellulaire afin d'extraire l'ADN, l'ARN et les protéines.
  • Aide à la préparation de protoplastes à partir de cellules bactériennes.
  • Utilisé comme enzyme marqueur dans les essais d'activité enzymatique.
  • Utilisée pour la dégradation des parois cellulaires dans la production de protéines recombinantes.

Conditionnement et stockage

  • Disponible sous forme de poudre lyophilisée
  • Stocker à 2-8°C

Références

  1. Blake CC, et al. 1965: Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution , Nature 206(4986):757–61.
  2. Philips DC. 1967: The hen egg white lysozyme molecule , Proc Natl Acad Sci USA. 57(3):483–95.
  3. Koshland DE. 1953: Stereochemistry and mechanism of enzymatic reactions , Biol Rev. 28(4):416–36.
  4. Vocadlo DJ. 2001: Catalysis by hen egg white lysozyme proceeds via a covalent intermediate , Nature 412:835–8.
  5. Chipman DM, et al. 1968: Lysozyme-catalyzed hydrolysis and transglycosylation reactions of bacterial cell wall oligosaccharides , J Biol Chem. 243(3):487–96.
  6. Holler E. 1975: Productive and unproductive lysozyme-chitosaccharide complexes. Kinetic investigations , Biochem. 14(11):2377–85.
  7. Derde M, et al. 2013: Hen egg white lysozyme permeabilizes Escherichia coli outer and inner membranes , J Agric Food Chem. 61(41):9922–9.
  8. Wei Z, et al. 2021: Enhanced antibacterial activity of hen egg-white lysozyme against Staphylococcus aureus and Escherichia coli due to protein fibrillation , Biomacromolecules. 22(2):890–7.
  9. Strazdaite S, et al. 2020: Structure determination of hen egg-white lysozyme aggregates adsorbed to lipid/water and air/water interfaces , Langmuir 36(17):4766–75.
  10. Zhang Q, et al. 2024: Characteristics of hen egg white lysozyme, strategies to break through antibacterial limitation, and its application in food preservation: A review , Food Res Int. 181:114114.
  11. Bergamo A, Sava G. 2023: Pharmacological modulation of host immunity with hen egg white lysozyme (HEWL) – A review , Molecules. 28(13):5027.
  12. Lerbret A, et al. 2007: How do trehalose, maltose and sucrose influence some structural and dynamical properties of lysozyme? An insight from Molecular Dynamics simulations , J Phys Chem B. 111(31):9410–20.

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