Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Jiagen Biotechnologies
Enzymes

Papaïne

CAS No:9001-73-4
EINECS No:232-627-2
EC No:3.4.22.2
Synonymes:Papaye protéinase I, Papainase, Papaye peptidase I, Papayotin, Papainum, Pepsine végétale

Résumé du produit

La papaïne est une protéase à cystéine à large spectre dérivée du latex du fruit de Carica papaya (papaye). Elle se compose d'une chaîne peptidique unique avec trois ponts disulfures. Elle présente une forte activité protéolytique dans une large gamme de pH et est très stable dans diverses conditions biochimiques et industrielles. En raison de sa spécificité (préférence pour l'arginine, la lysine et la phénylalanine), de son efficacité, de son profil de sécurité et de son origine naturelle, la papaïne est largement utilisée dans la recherche et les applications commerciales.

Fonction

La papaïne catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, avec une préférence pour les sites contenant de grands acides aminés hydrophobes tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. Elle agit par le biais d'un mécanisme de triade catalytique impliquant un thiol de cystéine (Cys-25) et un résidu d'histidine (His-159), permettant une attaque nucléophile sur les liaisons peptidiques.

  • pH optimal : 6,0-7,0 (actif dans la gamme de pH 3-10)
  • Stabilité à la température : Actif jusqu'à ~65°C
  • Inhibiteurs : E-64, iodoacétamide (typiques pour les protéases à cystéine)

Mécanisme d'action

L'activité enzymatique de la papaïne passe par :

  1. L'attaque nucléophile de la cystéine catalytique sur le carbone d'une liaison peptidique.
  2. Formation d'un intermédiaire acyl-enzyme covalent.
  3. L'hydrolyse de l'intermédiaire pour libérer des fragments peptidiques clivés.

Cette catalyse à base de thiol est comparable à celle d'autres protéases à cystéine comme les cathepsines.

Applications

  • Digestion et analyse des protéines en protéomique et enzymologie
  • Dissociation des tissus pour la culture cellulaire et l'isolement des cellules primaires (par exemple, tissu neural)
  • Isolation morphologique de neurones corticaux intacts de rats postnatals
  • Cinétique enzymatique et études des inhibiteurs dans le cadre de la découverte de médicaments
  • Production de fragments Fab d'anticorps
  • Protéase modèle pour l'étude des relations structure-fonction des protéases à cystéine
  • Synthèse enzymatique d'acides aminés, de peptides et d'autres molécules

Conditionnement et stockage

  • Disponible sous forme de poudre lyophilisée blanche à légèrement jaune
  • Stocker à 2-8°C (forme sèche) ; conserver congelé à -20°C pour une stabilité à long terme de l'enzyme.

Références

  1. Barrett AJ, Dingle J. 1965: The Mechanism of action of papain. Biochem J, 96: 705-14
  2. Drenth J, et al. 1968: Structure of papain. Nature, 218:929-32
  3. de Jersey J, Callahan PX. 1970: Specificity of papain. Biochem, 9(8):1761
  4. Mole J.E, Horton HR. 1973: Kinetic analysis of enhanced catalytic efficiency of papain. Biochem, 12(26):5285-9
  5. LaLonde JM, et al. 1998: Use of papain as a model for cathepsin K inhibitor design. J Med Chem, 41(23):4567-76
  6. Harrison MJ, et al. 1997: Catalytic mechanism of papain via hybrid QM/MM. J Amer Chem Soci, 119(50):12285-91
  7. Amri E, Mamboya F. 2012: Papain, a plant enzyme of biological importance. Ameri JBiochem Biote, 8(2):99-104
  8. Zucker S, et al. 1985: Proteolytic activities of chymopapain and papain. Archives Biochem Biophy, 828(2):196-204
  9. Tacias-Pascacio VG et al. 2021: Immobilization of papain: A review. Int J Biol Macromol. 188:94-113
  10. Shokhen M, et al. 2009: Protonation state of the catalytic dyad in papain. Proteins. 77(4):916–26
  11. Burrows DL, et al. 2005: Papain: a novel urine adulterant. J Analy Toxicology.

Jiagen Biotechnologies fournit du Papaïne de qualité avec différentes spécifications. Contactez-nous à l'adresse sales@jiagen.ca pour passer une commande.

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