- Assure la résistance mécanique de la peau, des os, du cartilage, des tendons et des ligaments.
- Favorise la régénération des tissus et la cicatrisation des plaies
- Stimule la production de la matrice extracellulaire (ECM) dans les cellules
- Modifie l'adhésion, la migration et la différenciation des cellules.
Collagène
| CAS No: | 9007-34-5 |
| EINECS No: | 232-697-4 |
| Synonymes: | Collagène hydrolysé, Peptides de collagène, Gélatine, Collagène natif, Atelocollagène, Collagène de type I/II/III, Collagène bovin/porcin/poisson |
Résumé du produit
Le collagène est la protéine structurelle la plus abondante chez les animaux, représentant environ 30 % des protéines totales de l'organisme. Il joue un rôle fondamental dans le maintien de l'intégrité, de la force et de l'élasticité des tissus.
Fonction
Mécanisme d'action
- Le collagène interagit avec les intégrines de la surface cellulaire (par exemple, α1β1, α2β1), déclenchant des voies de transduction du signal (par exemple, FAK, MAPK) qui influencent le comportement des cellules.
- Après hydrolyse enzymatique ou thermique, les peptides de collagène peuvent être absorbés dans le tractus gastro-intestinal et stimuler la prolifération des fibroblastes et la synthèse de l'acide hyaluronique.
- Effets spécifiques au type de collagène :
- Type I : os, peau, tendon
- Type II : Cartilage
- Type III : peau, vaisseaux sanguins
Applications
- Utilisé comme échafaudage dans l'ingénierie tissulaire et la médecine régénérative
- Substrat commun pour la culture cellulaire (par exemple, fibroblastes, chondrocytes, kératinocytes)
- Évaluation des interactions cellule-ECM, de la cicatrisation et de l'intégration des biomatériaux
Conditionnement et stockage
- Stocker dans un endroit frais et sec, à l'abri de la lumière
Références
- Fertala A. 2020: Three decades of research on recombinant collagens: reinventing the wheel or developing new biomedical products, Bioengineering (Basel) 7(4):155.
- Olsen DR, et al. 2001: Production of human type I collagen in yeast reveals unexpected new insights into the molecular assembly of collagen trimers, J Biol Chem. 276(26):24038-43.
- Kadler K, et al. 2007: Chitosan: an update on potential biomedical and pharmaceutical applications, J Cell Sci. 120(Pt 12):1955-8.
- Andriotis OG, et al. 2018: Collagen fibrils: nature’s highly tunable nonlinear springs, ACS Nano 12(4):3671–3680.
- Wang H. 2021: A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies, Polymers (Basel) 13(22):3868.
- Dong C, Lv Y. 2016: Application of collagen scaffold in tissue engineering: recent advances and new perspectives, Polymers (Basel) 8(2):42.
- Goldberga I, et al. 2018: Collagen Structure–Function Relationships from Solid-State NMR Spectroscopy, Acc. Chem. Res. 51(7):1621–29.
- Tang C, et al. 2022: Collagen and its derivatives: From structure and properties to their applications in food industry, Food Hydrocolloids 131:107748.
- Ashokkumar M, Ajayan PM. 2021: Materials science perspective of multifunctional materials derived from collagen, Int. Mater. Rev. 66(3).
- Tronci G, et al. 2015: Multi-scale mechanical characterization of highly swollen photo-activated collagen hydrogels, J R Soc Interface 12(102):20141079.
- Wang H, et al. 2014: Long range force transmission in fibrous matrices enabled by tension-driven alignment of fibers, Biophys J. 107(11):2592-603.
- Kamml J, et al. 2023: The influence of AGEs and enzymatic cross-links on the mechanical properties of collagen fibrils, Mat Sci & Engin C 106:110105.