Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Bilirubin
Cytochrome C
Gastric Mucin
HCG
FSH
UTI
PMSG
Aprotinin
Asparaginase
Beta Glucanase
Bromelain
Chymotrypsin
Kallikrein
Lysozyme
Pancreatin
Papain
Pepsin
Streptokinase
Trypsin
Urokinase
Coenzyme A
Coenzyme A Trilithium
Coenzyme Q10
Beta Glucans
Chitosan
Chondroitin Sulfate
Dextran
Dextran Sulfate Sodium
Glucosamine HCl
Heparin Sodium
Heparinoid
Hyaluronic Acid
Rosemary Extract
Sodium Cholate
Jiagen Biotechnologies
Protéines et Peptides

Hémine

CAS No:16009-13-5
EINECS No:240-654-3
Synonymes:chlorohemin, ferriheme, chlorure de ferriprotoporphyrine IX, chlorure d'hématine, hémine B, chlorure d'hème, panhematine, protoferriheme, protohemin, chlorure de fer (III)-protoporphyrine IX

Résumé du produit

L'hémine est un analogue de l'hème biologiquement essentiel et un inducteur HO-1, largement utilisé dans la recherche pour étudier le stress oxydatif, le métabolisme du fer et la modulation immunitaire. En tant que source d'hème, elle reconstitue ou active les hémoprotéines et sert à l'étude des mécanismes pathologiques tels que l'anémie, l'inflammation et la neurodégénérescence. Correctement stockée, l'hémine est stable et constitue un outil puissant pour les applications in vitro et in vivo.

  • Formule: C34H32N4O4FeCl
  • Poids moléculaire de la formule: 651,96

Fonction

L'hémine est une porphyrine contenant du fer et du chlore. Elle est la forme oxydée (Fe3+) de l'hème et agit principalement en tant qu'inducteur de l'hème oxygénase-1 (HO-1) : Inducteur de l'hème oxygénase-1 (HO-1) ; source d'hème dans les systèmes biochimiques ; cofacteur enzymatique, en particulier pour les cytochromes ; modulateur du stress oxydatif et de l'inflammation.

Mécanisme d'action

  1. L'hémine se lie aux facteurs de transcription réagissant à l'hème, en particulier Bach1, qu'elle déplace pour activer l'expression de HO-1, une enzyme cytoprotectrice.
  2. Elle sert de cofacteur pour les enzymes contenant de l'hème (cytochrome P450, catalase, peroxydases).
  3. L'hémine peut moduler les réponses immunitaires en régulant les voies des récepteurs Toll.
  4. Elle présente des effets pro-oxydants ou antioxydants, en fonction du contexte biologique et de la concentration.

Applications

  • Induction de HO-1 pour étudier les voies antioxydantes, anti-inflammatoires et cytoprotectrices.
  • Supplémentation en hème cellulaire dans les lignées cellulaires déficientes en hème ou nécessitant de l'hème.
  • Études du métabolisme du fer, en particulier dans les macrophages, l'érythropoïèse ou les modèles hémolytiques.
  • Dépistage de médicaments impliquant des agents de liaison à l'hème ou des hémoprotéines.
  • Recherche sur le cancer : Modulation des voies de prolifération et de ferroptose.
  • Études sur les maladies neurodégénératives : Rôle dans les lésions oxydatives et la neuroinflammation.
  • Reconstitution d'enzymes à base d'hème : par exemple, cytochrome c ou catalase.
  • Recherche antivirale et antimicrobienne : L'hémine peut avoir un impact sur la signalisation immunitaire.

Conditionnement et stockage

  • Source : porcine ou bovine
  • Stocker entre 2 et 8°C.

Références

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  2. Grenoble DC, Drickamer HG. 1968: The effect of pressure on the oxidation state of iron. 3. Hemin and hematin, Proc Natl Acad Sci U S A. 61(4):1177-82.
  3. Mikhailova DM, et al. 2025: Analysis of ferric protoporphyrin IX effects on human platelets: hematin is a more potent agonist than hemin, Cells. 14(4):255.
  4. Georgiou-Siafis SK, et al. 2022: Glutathione-hemin/hematin adduct formation to disintegrate cytotoxic oxidant hemin/hematin in human K562 cells and red blood cells' hemolysates: Impact of glutathione on the hemolytic disorders and homeostasis, Antioxidants (Basel). 11(10):1959.
  5. Herrera J, et al. 2023: Revising the formation of β-hematin crystals from hemin in aqueous-acetate medium containing chloroquine: modeling the kinetics of crystallization and characterizing their physicochemical properties, Cryst Growth Des. 7:4791–806.
  6. Bohle DS, Helms JB. 1993: Synthesis of beta-hematin by dehydrohalogenation of hemin, Biochem Biophys Res Commun. 193(2):504-8.
  7. Berger BJ, et al. 1995: High-performance liquid chromatographic analysis of biological and chemical heme polymerization, Anal Biochem. 231(1):151-6.
  8. Mikhailova DM, et al. 2024: Hematin- and Hemin-Induced Spherization and Hemolysis of Human Erythrocytes Are Independent of Extracellular Calcium Concentration, Cells. 13(6):554.
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  10. Yu Q, et al. 2024: Intestinal-targeted digestion of heme chloride by forming inclusion complexes in vitro, Foods. 13(19):3078.
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  12. Bacchella C, et al. 2025: Hemin, copper and amyloid-β: A medley involved in Alzheimer's disease. An interaction that fine regulates the reactivity, J Inorg Biochem. 263:112775.

Jiagen Biotechnologies fournit du Hémine de qualité avec différentes spécifications. Contactez-nous à l'adresse sales@jiagen.ca pour passer une commande.

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